กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้: http://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/2242
ชื่อเรื่อง: Expression and purification of 6XHIS-Tagged fusion proteins derived from random peptide phage display in Escherichia coli
ผู้แต่ง/ผู้ร่วมงาน: Uraiwan Intamaso
Pitak Imloinoul
Chutikorn Nopparat
Jeerawat Sudsamai
Faculty of Science
คำสำคัญ: Escherichia coli
Peptides
Proteins
สาขาวิทยาศาสตร์เคมีและเภสัช
วันที่เผยแพร่: 2005
บทคัดย่อ: The gene-expression system was used to overproduce desired peptides derived from six individual phage clones previously selected by MAb 5145A recognizing CD 4 binding sit epitope on HIVgp120. Presenting in the biological context, peptides fused to the N-terminal of filamentous phage were expressed in Escherichia coli. Each gene product was generated as inclusion body and soluble forms. The inclusion bodies were produced maximally at 8 hours, whereas the soluble proteins in the supernatant were generated nearly steadily throughout the time profile. The soluble proteins in supernatant were purified by metal chromatography and preliminarily characterized in terms of binding property to MAb 5145A. It was found that the corresponding MAb compared to the control recognized partially purified proteins. This finding indicated that overproduced peptides could adopt the original conformation that was selected when it was in the context of phage scaffold and probably could mimic the functional image of CD4 binding site epitope on HIVgp120
URI: http://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/2242
ปรากฏในกลุ่มข้อมูล:บทความวารสาร

แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
แฟ้ม ขนาดรูปแบบ 
p77-85.pdf10.55 MBAdobe PDFดู/เปิด


รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น